تجزیه و تحلیل ابعاد فراکتال از تشکیل بافت غذاهای مبتنی بر پروتئین آب پنیر

پروتئین آب پنیر به شکل جدا شده یا کنسانتره به دلیل عملکرد آن در تشکیل ژل تحت شرایط خاص و ارزش مغذی آن به طور گسترده در صنایع غذایی مورد استفاده قرار می گیرد. کنترل یا دستکاری در تشکیل سنگدانه های ژل اغلب برای ارزیابی بافت غذایی استفاده می شود. بسیاری از محققان از تجزیه و تحلیل فراکتال استفاده کردند که داده های کمی (به عنوان مثال ، بعد فراکتال) را برای تجزیه و تحلیل اساساً و منطقی و طراحی بافت غذایی مبتنی بر پروتئین آب پنیر فراهم می کند. این تجزیه و تحلیل کمی نیز برای درک بهتر چگونگی شکل گیری بافت غذای مبتنی بر پروتئین آب پنیر انجام می شود. دو روش برای تجزیه و تحلیل فراکتال در این بررسی مورد بحث قرار گرفت: تجزیه و تحلیل تصویر (میکروسکوپ) و رئولوژی. با این حال ، این روش ها دارای محدودیت های مختلفی هستند که تا حد زیادی بر صحت هر دو مقدار بعد فراکتال و انواع تجمع به دست آمده تأثیر می گذارد. بنابراین این بررسی همچنین در مورد مشکل روبرو و روشهای کاهش خطاهای احتمالی در طول تجزیه و تحلیل فراکتال هر روش بحث شده است.

1. معرفی

سیستم شبکه پروتئین ها اغلب برای مواد غذایی اعمال می شود که یکی از آنها پروتئین آب پنیر است. این امر به این دلیل است که آب پنیر بسته به پردازش اعمال شده ممکن است بر ساختار یا بافت و همچنین ویسکوزیته مواد غذایی تأثیر بگذارد [1]. پروتئین آب پنیر همچنین یک پروتئین با کیفیت بالا است که اسیدهای آمینه اساسی را فراهم می کند و در مقایسه با سایر منابع پروتئین ، فراهمی زیستی فراهمی زیستی بالا (نسبت راندمان پروتئین یا PER) دارد [2]. این عملکرد پروتئین تحت تأثیر توانایی پروتئین آب پنیر در تشکیل یک شبکه جمع شده است که می تواند به عنوان ماده ژل کننده در مواد غذایی حاوی پروتئین عمل کند. خصوصیات بافتی غذاهای از نوع ژل در اصل با ترکیب خواص ساختاری ماتریس ژل و ذرات پرکننده تعیین می شود. ذرات پرکننده را می توان بر اساس اثرات حاصل از این ذرات در خواص رئولوژیکی ژل به عنوان "فعال" یا "غیرفعال" طبقه بندی کرد. پرکننده "غیرفعال" نسبت به ماتریس پلیمر میل شیمیایی کم دارد ، بنابراین نمی تواند ژل حاصل را تقویت کند. پرکننده "فعال" با ماتریس پلیمر تعامل قوی دارد و بنابراین می تواند ساختار ژل حاصل را تقویت کند [3]. پیش بینی یا دستکاری توانایی پروتئین آب پنیر در تشکیل ژل به منظور تولید غذاهایی با بافت مطلوب مهم است. خواص ژل پروتئین آب پنیر در تعیین پذیرش مصرف کننده در بسیاری از محصولات غذایی مانند گوشت فرآوری شده ، شیر ، نان و کیک و بهبود ظاهر محصول با جلوگیری از رطوبت سطحی در ماست ضروری است [1 ، 4].

بنابراین استفاده از پروتئین آب پنیر به عنوان سازنده ساختار و ساختار شکن در غذا باید با دستکاری فرآیند تجمع شبکه ذرات مبتنی بر آب پنیر برای تولید محصولات غذایی با بافت کنترل شده انجام شود. این یک درک اساسی و کمی از فرآیند تجمیع را نشان می دهد. بسیاری از مطالعات سینتیک و فرآیند تجمع پراکندگی شبکه ذرات را به صورت تئوری و تجربی مشاهده کرده بودند. پروتئین آب پنیر از نظر تئوری می تواند بافت غذا را تشکیل داده یا تغییر دهد، زیرا می تواند تحت تغییرات ساختاری قرار گیرد و تحت تیمار معین و مداوم، شبکه یا تجمع ژل را تشکیل دهد. فرآیند تجمع پروتئین آب پنیر شامل سه مرحله است که اغلب متعاقباً رخ می دهد، شامل تغییرات ساختاری، واکنش های شیمیایی و فعل و انفعالات فیزیکی [5] و می تواند از طریق روش های ژل سازی گرم یا سرد انجام شود. خواص رئولوژیکی ژل های پروتئینی تولید شده از این فرآیند، بسته به pH، قدرت یونی، دما و سرعت حرارت دهی و روش های ژل سازی مورد استفاده، بسیار متفاوت است [6، 7].

ژل های پروتئین آب پنیر تحت مقیاس های طول مشخصی ساختار خود مشابهی دارند. این ساختار را می توان به صورت تجربی با مفهوم فراکتال توصیف و کمی سازی کرد. مفهوم فراکتال را می توان برای توصیف و کمی سازی ساختار ذرات انباشته با استفاده از بعد فراکتال استفاده کرد.

- این رابطه بین تعداد ذرات روی سنگدانه و اندازه آنها را نشان می دهد.

. مقادیر 1. 7-1. 8 نشان دهنده تجمع خوشه ای محدود با انتشار (DLCA) است در حالی که مقدار 2. 0-2. 2 نشان دهنده تجمع خوشه-خوشه ای محدود با واکنش (RLCA) است - مقدار بالاتر همچنین ساختار متراکم تر را نشان می دهد در حالی که مقدار پایین تر نشان دهنده ضعیف تر است. تجمیع. مشاهده فرآیند تجمع فراکتال می تواند بیشتر برای کنترل تجمع پروتئین آب پنیر مورد استفاده قرار گیرد تا مواد غذایی با بافت یکنواخت و مناسب تولید شوند [8].

چندین تکنیک وجود دارد که می تواند برای تجزیه و تحلیل ساختار فراکتال در سنگدانه ها استفاده شود. این روشهای تجربی به طور گسترده ای برای تجزیه و تحلیل و ارزیابی ویژگی های بافت غذاهای مبتنی بر پروتئین آب پنیر که با تشکیل یک مدل از سیستم ژل پروتئین آب پنیر انجام می شود ، استفاده می شود که می تواند به عنوان متوسط استفاده شود. اندازه گیری این مقدار فیزیکی مربوط به توزیع انبوه در فضا است و می توان از طریق تکنیک های مختلف مانند پراکندگی ، حل و فصل ، میکروسکوپ (تجزیه و تحلیل تصویر) و رئولوژی انجام شد [9 ، 10]. در این مقاله فقط بحث در مورد دو روش محدود خواهد شد: میکروسکوپ و رئولوژی. با این حال ، این روش ها محدودیت های مختلفی دارند که ممکن است بر مقادیر بعد فراکتال و نوع تجمع به دست آمده تأثیر بگذارد. بنابراین بررسی به سه بخش تقسیم می شود. بخش اول در مورد ساختار پروتئین آب پنیر و عملکرد آن بحث شده است. بخش دوم در مورد تئوری های فراکتال در رابطه با ساختار مواد غذایی ، روش های تجزیه و تحلیل فراکتال و محدودیت های آنها است. بخش سوم تلفیقی در مورد مقادیر بعد فراکتال و انواع تجمع پروتئین آب پنیر جمع آوری شده از چندین تحقیق است. این کار انجام شد تا در نهایت درک کند که چگونه بافت غذای مبتنی بر پروتئین آب پنیر با وجود محدودیت های موجود در هر روش شکل می گیرد.

2. ساختار و عملکرد پروتئین آب پنیر

2. 1ترکیب و ساختار

پروتئین ها عملکردهای مختلفی را در مواد غذایی ارائه می دهند و همچنین پایداری ساختار غذایی را حفظ می کنند. پروتئین های آب پنیر می توانند با یکدیگر و با انواع دیگر پروتئین ارتباط برقرار کنند تا شبکه ها با ژل ارتباط برقرار کنند. پروتئین آب پنیر شامل یک ساختار کروی است که در شکل 1 نشان داده شده است. پروتئین های کروی معمولاً پیچیده می شوند به طوری که مناطق آبگریز R در مولکول متمرکز شده اند تا از محیط قطبی اطراف خود جلوگیری شود ، در حالی که گروه R Hydrophilic روی سطح مولکول قرار داردواداین باعث می شود پروتئین های کروی (یعنی پروتئین آب پنیر) در آب محلول شود. β-LG به عنوان یک مؤلفه اصلی در پروتئین آب پنیر خواص پروتئین کلی آب پنیر را تعیین می کند. هر مولکول β-LG دارای 5 باقیمانده سیستئین (اسید آمینه) است: Cys-66 ، Cys-106 ، Cys-119 ، Cys-121 و Cys-160. CYS-66/CYS-160 و CYS-106/CYS-119 توسط پیوندهای دی سولفید (-S) به هم وصل می شوند تا فرم اکسیده سیستئین را تشکیل دهند ، یعنی سیستین ، در حالی که Cys-121 به عنوان یک تیول آزاد (-SH) در دسترس استگروهبنابراین ، یک مولکول β-LG (پروتئین آب پنیر) ، از یک گروه تیول آزاد و دو پیوند دی سولفید تشکیل شده است [11 ، 12]. گروه تیول آزاد در ساختار سه بعدی پروتئین آب پنیر بومی به دام می افتد و در طول دناتوراسیون در معرض قرار می گیرد. این ساختارها از نظر تجمع پروتئین مهم هستند [13]. عملیات حرارتی ، فشار بالا ، استرس مکانیکی و قرار گرفتن در معرض روغن در آب در هنگام پردازش مواد غذایی می تواند باعث تغییر در ساختار سوم (گلوبولار) پروتئین آب پنیر شود تا گروه های تیول و سیستین در معرض حلال قرار بگیرند و از نظر شیمیایی شوندواکنشی [12].

2. 2پروتئین آب پنیر به عنوان ماده ژل

پروتئین آب پنیر به دلیل یکی از ویژگی های آن برای تشکیل ژل می تواند شکل گیری بافت را در مواد غذایی تقویت کند. این یک ویژگی مهم کاربردی برای بسیاری از کاربردهای غذایی مانند فرآوری گوشت و شیر و نانوایی و همچنین بهبود ظاهر محصولات غذایی مانند ماست است [1 ، 4 ، 14].

خصوصیات رئولوژیکی ژل پروتئین بسته به نوع پروتئین ، pH ، استحکام یونی و میزان گرمایش متفاوت است. ژل پروتئین کروی به دو نوع مجزا از مورفولوژی طبقه بندی می شود: ژل های ذرات و ریز رشته. بررسی های گسترده در مورد این مورفولوژی ها توسط برایانت و جولیان مک کیمز [15] و نیکولای و دوراند [6] انجام شد. به طور کلی ، ژل های ذرات ژل های زوزه ای هستند که می توانند با اصلاح pH نزدیک به نقطه ایزوالکتریک یا با استحکام یونی بالا (نیروی دافع الکترواستاتیک کم) شکل بگیرند ، در حالی که ژل های رشته ای دارای ژل های رشته ای شفاف هستند که می توانند در pH به دور از آن شکل بگیرند. نقطه ایزوالکتریک در غیاب نمک یا استحکام یونی کم (نیروی دافع الکترواستاتیک بالا). شکل 2 ریزساختار را در هر نوع ژل نشان داد.

Verheul و Roefs [5] اظهار داشتند که سه پدیده (اغلب متعاقباً) در فرآیند تجمیع پروتئین کروی ، یعنی تغییرات ساختاری ، واکنش شیمیایی و تعامل فیزیکی وجود دارد. تغییرات ساختاری مربوط به فرآیند دناتوراسیون است و از دو مرحله تشکیل شده است. مرحله اول آشکار شدن پروتئین کروی است که پس از آن مرحله دوم دنبال می شود: تجمع [1]. پروتئین ها به شکل بومی در ابتدا به دلیل اصلاح محیط خارجی ، فرآیندی از تغییرات ساختاری ساختاری (دناتوراسیون) را انجام می دهند [16]. آشکار شدن پروتئین آب پنیر گلوبولار باعث قرار گرفتن در معرض گروههای آبگریز ، تیول آزاد و دی سولفید می شود که در ابتدا در فضای داخلی پروتئین کروی وجود دارند ، بنابراین امکان تعامل بین و داخل مولکولی را در بین پروتئین های آب پنیر فراهم می کند [15]. این قرار گرفتن در معرض منجر به واکنش های شیمیایی و تجمع از طریق پیوندهای کووالانسی و غیر کووالانسی می شود [5 ، 7 ، 8 ، 11 ، 15 ، 17-19]. فرآیند تجمیع به خودی خود به دو مرحله تقسیم می شود: تجمع اولیه که منجر به تشکیل ذرات کروی یا رشته های انعطاف پذیر (رشته) و تجمع ثانویه می شود که به عنوان پروتئین و غلظت نمک رخ می دهد. این تجمع ثانویه سرانجام منجر به تشکیل ژل ، رسوب یا خوشه های فراکتال می شود [6]. مرحله دیگری از تشکیل کل ، تعامل فیزیکی است یا معمولاً به عنوان تجمع خوشه ای خوشه ای مشاهده می شود. ذرات در این مرحله با احتمال خاص در رسانه های خاص به طور تصادفی در رسانه های خاص پراکنده و به هم می چسبند و خوشه های بزرگتر را تشکیل می دهند (شبکه ژل) [20]. فرآیند تشکیل ژل توسط پروتئین آب پنیر به دو روش ، یعنی گرما و ژل سرد می تواند انجام شود.

ژل حرارتی. ژل گرما با گرم کردن نمونه محلول پروتئین آب پنیر در دمای ژل تا زمانی که دناتوراسیون و تجمع رخ می دهد انجام می شود. ژل با گرم کردن محلول پروتئین آب پنیر بومی تهیه می شود (

= 2 200 g/L, temperature>60 درجه سانتیگراد) به مدت 10 دقیقه تا 24 ساعت در pH مختلف (2. 5-9. 0) با غلظت نمک خاصی (~20 میلی مت ر-1. 0 متر NaCl) [15 ، 18 ، 21-28] و پس از آن خنک کننده سریع در دمای اتاق [1]. McClements و Keogh [29] مشاهده کردند که روند تشکیل ژل در ژل گرما تحت تأثیر دما و زمان گرمایش قرار دارد. دمای ژل پروتئین آب پنیر جمع شده 48 درجه سانتیگراد بود در حالی که برای پروتئین آب پنیر بومی 77 درجه سانتیگراد بود. این امر به این دلیل است که پروتئین آب پنیر جمع شده گروههای آبگریز بیشتری را در معرض محلول پروتئین آب پنیر قرار می دهد. فعل و انفعالات آبگریز که رخ می دهد می تواند بر نیروهای دافع الکترواستاتیک در دمای پایین تر غلبه کند ، بنابراین دمای ژل نیز کاهش می یابد. از طرف دیگر ، ژل روی محلول پروتئین آب پنیر بومی شکل نمی گیرد تا زمانی که دما به نقطه ای برسد که در آن آشکار شود. این اثر گرمایش همچنین تحت تأثیر pH ، استحکام یونی و غلظت نمک ، پروتئین ، شکر و چربی است [1 ، 14]. تجمع و ژل در ژل گرما نیز به طور همزمان اتفاق می افتد [13].

تشکیل اوراق قرضه کووالانسی به شکل پیوندهای دی سولفید اضافی از اکسیداسیون گروههای تیول یا واکنش تبادل تیول دیسولفید در هر دو نوع ژل رخ می دهد. تشکیل اوراق قرضه دی سولفید اضافی برخی از خوشه های ضعیف را تثبیت می کند و پتانسیل بازسازی در هنگام تشکیل ژل را کاهش می دهد [30]. هافمن و ون میل [31] نقش گروههای تیول آزاد و پیوندهای دی سولفید را در ژل گرما β-LG بررسی کردند. نتیجه نشان داد که β-LG در pH خنثی پراکنده شده و گرمایش در 65 درجه سانتیگراد باعث تشکیل کل جمع می شود که عمدتا به دلیل وجود اتصال متقاطع دی سولکولی بین مولکولی است.

ژل سردژل سرد از دو مرحله تشکیل شده است: آماده سازی محلول پروتئین آب پنیر با گرما و ژل در دمای کم (یا محیط). برخلاف Verheul و Roefs [5] ، تحقیقات آلینگ و همکاران.[32] نشان داد که مرحله اولیه در فرآیند ژل سرد ، تعامل فیزیکی است. سپس این مرحله با افزایش سختی و سفتی ژل به دلیل واکنش کووالانسی بین عناصر ساختاری ژل دنبال شد. تجمع و فرآیند ژل به طور جداگانه در طول این فرآیند اتفاق می افتد. این باعث می شود خواص ژل در ژل سرد به راحتی در مراحل اولیه تجمع قبل از ژل تنظیم شود [13 ، 15].

هدف از تهیه محلول پروتئین آب پنیر با گرما ، تولید محلول حاوی نوع رشته ای از پروتئین است که ژل نمی شود [15]. این کار با گرم کردن محلول پروتئین آب پنیر بومی در غلظت کم (= 6-10 ٪ (وزنی/ولت)) [29 ، 32-38] ، در دمای بین 70 تا 90 درجه سانتیگراد به مدت 5-60 دقیقه انجام می شود [29 ، 30، 35] ، در ph از نقطه ایزوالکتریک (~2 واحد بالاتر از PI پروتئین) و با استحکام یونی کم (2در pH 7 [29 ، 35 ، 36 ، 39-43]) برای تشکیل سنگدانه های محلول. فرآیند تشکیل ژل تحت تأثیر ترکیبی از غلظت پروتئین ، pH ، استحکام یونی ، دما و زمان گرمایش قرار می گیرد. ژل بر روی غلظت ژل بحرانی () تشکیل می شود ، جایی که در غلظت بالاتر از شبکه ژل در صورت کج شدن جریان نمی یابد اما با غلظت کمتری جریان می یابد. با افزایش غلظت نمک و کاهش pH کاهش می یابد ، در حالی که اندازه کل افزایش می یابد [30]. مرحله بعدی القاء ژل در دمای اتاق با اضافه کردن نمک (نمک ناشی از نمک) [8 ، 38] یا CACL است₂[8 ، 35 ، 38 ، 42]. غلظت NaCl بالاتر برای القاء ژل از فرآیند ژل سرد از CACL مورد نیاز است₂غلظت [44 ، 45] ؛این امر به این دلیل است که کلسیم دارای یک اثر پل یونی خاص است که به تشکیل ژل کمک می کند. غلظت پروتئین که به طور معمول برای ژل سرد ناشی از نمک استفاده می شود ، 100 گرم در لیتر است ، جایی که با افزایش نمک و غلظت پروتئین ، میزان تجمع پس از افزودن نمک به شدت افزایش می یابد. میزان تجمع همچنین با افزایش دما به دلیل قرار گرفتن در معرض گروههای آبگریز که منجر به تعامل آبگریز می شوند افزایش می یابد [29 ، 30 ، 44]. کوهن و همکاران.[46] پیشنهاد کرد که استفاده از انواع مختلف نمک تشکیل ساختارهای مختلف ژل را تشویق می کند. ژل با CaCl₂ریزساختار نامنظم (ذرات) تولید می شود که منجر به ژل های قوی تر ، الاستیک و زباله تر می شود ، در حالی که ژل سازی با NaCl ژل تولید شده با ریزساختار سفارش داده شده بیشتر اما شکننده تر است.

ژل سازی همچنین می تواند با تنظیم pH محلول دفع گرما به نقطه ایزوالکتریک پروتئین انجام شود. این معمولاً ژل سرد ناشی از اسید نامیده می شود ، یک نوع از معرفها که اغلب مورد استفاده قرار می گرفتند گلوکونو- δ- لاکتون (GDL) است [32-34 ، 47-50]. افزودن اسید منجر به کاهش نیروهای الکترواستاتیک روی پروتئین ها می شود تا سنگدانه ها تشکیل شوند. ژل قوی تر به طور کلی توسط ژل اسید تولید می شود و نه توسط ژل کلسیم [48 ، 49 ، 51] ، جایی که حداکثر استحکام در pH حاصل می شود~5 که نقطه ایزوالکتریک است

-lg [13 ، 47 ، 49]. خصوصیات مورفولوژیکی شبکه ژل اولیه ژل سرد ناشی از اسید در نتیجه پیوند غیر کووالانسی تشکیل می شود [52]. تشکیل اوراق قرضه دی سولفید اضافی برخی از خوشه های ضعیف را تثبیت می کند و بازسازی احتمالی را در حین تشکیل ژل کاهش می دهد. تشکیل پیوندهای دی سولفید در ژل سرد ناشی از اسید نیز توسط آلینگ و همکاران مورد بررسی قرار گرفته است.[32 ، 33 ، 52] ؛تشکیل اوراق قرضه دی سولفید در این نوع ژل سرد تعجب آور بود زیرا اکسیداسیون گروههای تیول یا واکنش تبادل تیول دیسولفید به طور کلی در شرایط قلیایی رخ می دهد [15]. نتایج نشان داد که تشکیل اوراق قرضه دی سولفید اضافی ممکن است بسته به pH مورد استفاده در طی فرآیند ، که در آن اوراق قرضه دی سولفید نمی تواند در pH 2. 5-3. 5 تشکیل شود ، رخ دهد. میزان ژل اسید همچنین سطح بازآرایی ساختاری را در حین تشکیل ژل کنترل می کند و در نهایت بر خواص ژل تأثیر می گذارد. بافت ژل اسید پس از تشکیل ژل تمایل به ناپایدار دارد و به تدریج سخت شدن به دلیل واکنش تبادل تیول دیسولفید در حین ذخیره سازی در pH بالاتر از 3. 9 رخ می دهد [53].

بینش های مختلفی در مورد نقش واکنش تبادل تیول-دی سولفید در ژل شدن سرد ناشی از اسید وجود داشت. فاملارت و همکاران[54] همچنین بیان کرد که واکنش تبادل تیول-دی سولفید در طول ژل شدن سرد ناشی از اسید نیز از تشکیل ساختارهای کووالانسی بزرگ در طول ژل شدن اسید تحت pH 5 جلوگیری کرد. نتیجه همچنین نشان داد که نقش واکنش تبادل تیول-دی سولفید در طول ژل شدن اسید در pH های مختلف تقریباً ناچیز است. این با تفاوت ناچیز مدول الاستیک ژل شیر که با حرارت دادن شیر بازسازی شده با و بدون افزودن عامل مسدودکننده تیول (N-ethyl-maleimide یا NEM) ایجاد می شود، نشان داده شد. این در تضاد با Vasbinder و همکاران بود.[55]، لوسی و همکاران.[56] و لوسی و همکاران.[57] که تفاوت های قابل توجهی را در مدول الاستیک و سختی ژل ساخته شده با یا بدون افزودن عامل مسدود کننده تیول نشان داد، که در آن ژل با افزودن عامل بلوک کننده تیول کمی تعدیل شده است.~20٪ مدول الاستیک و سختی ژل (~30٪ پس از ژل شدن. این به وضوح وجود پیوندهای دی سولفید اضافی را در طول و بعد از ژل شدن نشان داد. نتایج نسبتا متفاوتی توسط Cavallieri و همکاران نشان داده شد.[47]، که در آن پیوند دی سولفیدی با تثبیت داخلی دانه های پروتئین آب پنیر مرتبط است که تنها در طی حرارت اولیه در ژل شدن سرد ناشی از اسید ایجاد می شود.

3. مفهوم فراکتال و روش های کمی سازی

بسیاری از غذاها ، مانند بسیاری از مواد طبیعی دیگر ، ذاتاً در ترکیب نامنظم هستند. مواد غذایی دارای هندسه پیچیده ای است که در آن دسته بزرگی از بی نظمی های ساختاری وجود دارد ، از جمله منافذ (نان ، میان وعده و غلات) ، پیشانی ها (گل کلم) و ساختارهای تکرار شونده (کلم بروکلی). چنین ویژگی هایی ممکن است در سطح گسترده ای از بزرگنمایی وجود داشته باشد. مفهوم فراکتال برای اولین بار توسط ماندلبروت [58] برای توصیف ابعاد بین ابعاد منظم یا معمولی 1 ، 2 و 3 معرفی شد. ابعاد فراکتال نشانگر میزان انحراف تصویر یا شی از منظم است (شکل 3). یکی از ویژگی های اشیاء فراکتالی ساخته شده از نظر ریاضی ، خود شفقت است: ویژگی داشتن یک ظاهر یکسان در همه بزرگنمایی ها یا مقیاس های طول. بنابراین اشیاء طبیعی مانند غذا از نظر بعد فراکتال می توانند از نظر کمی مشخص شوند ، که ممکن است به عنوان شاخص بی نظمی باشد [59]. مدل فراکتال ممکن است تجمع ذرات را در مخلوطی از هر دو ذره توصیف کند ، از جایی که اسیدی سازی ذرات را واکنشی می کند [21] تا جایی که خوشه ها به اندازه کافی رشد کرده اند تا در تماس نزدیک ، درون یابی قرار بگیرند و نفوذ کنند. از بعد فراکتال () برای توصیف اشغال ساختار در حجم ژل استفاده می شود ، در حالی که رفتار مقیاس گذاری می تواند بینشی در مورد مکانیسم مونتاژ ذرات ایجاد کند. تجزیه و تحلیل فراکتال روش تحلیلی کمی را که شکل اختلال در شبکه ذرات سیستم کلوئیدی را مشخص می کند ، توضیح می دهد [58]. مفهوم فراکتال منجر به پیشرفت های قابل توجهی در درک ما از فرآیند جمع آوری کلوئیدی از جمله ساختار و توزیع اندازه سنگدانه ها و همچنین سینتیک شده است [60].